Élastine

L'élastine est une protéine de la famille des protéines fibreuses de type structural. Sécrétée par les fibroblastes principalement durant la période de croissance, elle possède des propriétés élastiques.



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Glycoprotéine

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Définitions :

  • (de élastique). Protéine constituant les fibres élastiques. (source : nzdl.sadl.uleth)

L'élastine est une protéine de la famille des protéines fibreuses de type structural[1]. Sécrétée par les fibroblastes principalement durant la période de croissance, elle possède des propriétés élastiques.

Sa synthèse diminue avec l'âge et l'élastine se trouve remplacée par du collagène inextensible. Les vergetures sont un exemple visible de ce processus, qui est lié à des contraintes mécaniques. Le vieillissement cutané en est un deuxième exemple.

Point de vue biochimique

Sur le génome, le gène codant l'élastine est localisé sur le chromosome 7, locus 7q11.23[2]. L'élastine est une chaîne polypeptidique longue de 724 acides aminés[3]. Elle est constituée surtout de prolines et de glycines. Elle a un poids de 68kDa. La forte teneur en acides aminés hydrophobes est responsable de l'élasticité[4]. L'élastine est une protéine qui n'a pas de structure secondaire et tertiaire déterminée. Elle adopte plutôt une forme globulaire aléatoire. Les acides aminés hydrophobes se camouflent ou s'éloignent du milieu aqueux et ils entraînent la protéine à s'enrouler sur elle-même au hasard. Alors, l'élastine fluctue à l'intérieur d'une série de conformations partiellement étirées. La chaîne polypeptidique est par conséquent lâche et non structurée[5].

Quand le tissu contenant l'élastine subit un étirement, l'élastine se déroulant expose ses résidus hydrophobes, ce qui crée une situation thermodynamiquement instable[6]. Après l'étirement, la force hydrophobe poussera la chaîne polypeptidique à retourner vers sa forme globulaire de départ. Ainsi, l'élasticité est due à la capacité individuelle des protéines à se dérouler de manière réversible pour adopter une conformation allongée ainsi qu'à reprendre spontanément leur forme enroulée dès que la tension est relâchée.

Les molécules d'élastine sont regroupées entre elles via des liaisons transversales covalentes entre leurs résidus lysine. C'est de cette manière que les fibres élastiques sont constituées et aussi c'est ce qui explique leur force élastique[7].

Dans la matrice extracellulaire

L'élastine est synthétisée et sécrétée dans l'espace extracellulaire par les fibroblastes d'abbord en proélastine, puis en tropoélastine[8]. L'élastine est la composante majeure -jusqu'à 90%[9]- des fibres élastiques auxquelles s'ajoute la fibrilline. Donc, l'élastine et la fibrilline qui forment les fibres élastiques mais aussi le collagène sont les principaux constituants de la matrice extracellulaire[10]. La production totale d'élastine s'arrête autour de la puberté. Après quoi, la quantité d'élastine disponible diminuera avec le temps.

Dégradation

La dégradation de l'élastine est liée à l'action de l'élastase, une enzyme sécrétée par les fibroblastes. L'action enzymatique de l'élastase est inhibée par l'α1-antitrypsine. L'inhibition de la dégradation crée un équilibre augmentant la stabilité de l'élastine[11].

Rôle

Des traits différentifs caractérisent l'élastine : l'élastine permet aux cellules de se lier et permet aux tissus biologiques de se former. Ainsi, le bon fonctionnement de la peau, des poumons, des vaisseaux sanguins, des tissus conjonctifs, de certains tendons et cartilages est étroitement lié aux caractéristiques de l'élastine. Comme son nom l'indique, l'élastine est élastique! A diamètre identique, elle est 5 fois plus élastique qu'un élastique. Elle peut s'étirer jusqu'à 150% de sa longueur au repos avant de se briser[12]. Ainsi, elle permet aux tissus de s'étirer et de retrouver leur état d'origine après l'étirement, ce qui leur donne de la souplesse.

Au microscope

Au point de vue de l'observation au microscope, l'élastine est peu visible suite à colorations classiques à l'éosine-hématoxyline, c'est pourquoi la coloration à l'argent est utilisée[13].

Distribution dans l'organisme

Dans l'organisme, l'élastine se retrouve dans les tissus sujets à de continuelles déformations physiques, pressions et changements importants de tension.

Les artères élastiques

On retrouve l'élastine dans la média des artères élastiques telles que l'aorte, ses principaux embranchements et les artères pulmonaires. Ainsi, la paroi de ces artères peut atteindre une concentration de 40% en élastine, comparativement à 10% dans les artères musculaires[14]. Cela confère aux artères élastiques une très grande extensibilité. Le rôle de l'élastine est par conséquent essentiel pour la distribution du sang dans l'organisme suite à chaque battement cardiaque. Aux cours du vieillissement, la perte d'élastine crée une rigidification des artères.

Les alvéoles pulmonaires

L'élastine est aussi présente dans les parois des alvéoles pulmonaires. Celle-ci est responsable de l'expansion alvéolaire lors de l'inspiration et de la compression alvéolaire lors de l'expiration.

Le derme

L'élastine se retrouve dans le derme de la peau, ce dernier agissant comme soutien. Au cours du vieillissement, par exemple, la perte d'élasticité et de tonicité du derme qui ne peut plus s'opposer aux effets de contraction des muscles sous-jacents donne lieu à la naissance des rides. D'autre part, l'exposition aux ultraviolets augmente la dégradation de l'élastine. [15]

Le Syndrome de Williams

Le Syndrome de Williams est une maladie génétique causée par une ou des mutations sur le chromosome 7. Certaines anomalies caractéristiques de cette condition peuvent être expliquées par des mutations du gène de l'élastine. La sténose aortique[16], [17], [18] en est une.

L'emphysème pulmonaire

Une destruction des parois alvéolaires donnant naissance à des sacs plus ou moindres qui perdent leur compressibilité est nommée emphysème pulmonaire[19].

L'emphysème pulmonaire comme maladie génétique

Un déficit en α1-antitrypsine est une affection génétique à transmission autosomique récessive. Il y a par conséquent une perte d'inhibition de la dégradation de l'élastine par l'élastase. Cela conduit à la destruction de la paroi alvéolaire, entraînant comme conséquence un emphysème pulmonaire[20].

L'emphysème pulmonaire comme conséquence au tabagisme

Le tabagisme augmente la réaction inflammatoire dans les poumons, s'ensuit par conséquent une augmentation de la dégradation de l'élastine par l'élastase. C'est ainsi que le tabac mène vers l'emphysème pulmonaire[21].


Notes et références

  1. GARRETT R., GRISHAM C. Biochimie. Éditions De Bœck Université, Paris. 2000. ISBN 2744500208
  2. [1]Pub Med NP NP_000492 elastin isoform a Homo sapiens
  3. [2]Pub Med NP NP_000492 elastin isoform a Homo sapiens
  4. THÉRIEN H-M., Histologie : morphologie générale. Presse de l'Université du Québec à Trois-Rivères, Trois-Rivières. Automne 2005.
  5. ALBERTS B., JOHNSON A., LEWIS J., RAFF M., ROBERTS K., WALTER P. Molecular Biology of the Cell. Garland Science. New York. 2002. ISBN 0-8153-3218-1
  6. THÉRIEN H-M., Histologie : morphologie générale. Presse de l'Université du Québec à Trois-Rivères, Trois-Rivières. Automne 2005.
  7. GARTNER L. P., HIATT J. L., Color Atlas of Histology Fourth Edition. Lippincott Williams & Wilkins. Philadelphie, Baltimore. 2006. ISBN 0-7817-5216-7
  8. ALBERTS B., JOHNSON A., LEWIS J., RAFF M., ROBERTS K., WALTER P. Molecular Biology of the Cell. Garland Science. New York. 2002. ISBN 0-8153-3218-1.
  9. COLOWICH S. P., KAPLAM N. O., Methods in ENZYMOLOGY, volume 144, Structural and Contractile proteins part D Extracellular Matrix edited by CUNNINGHAM W. Edition Academic Press, Inc. Orlando, Florida, 1987. ISBN 0121820440.
  10. ALBERTS B., JOHNSON A., LEWIS J., RAFF M., ROBERTS K., WALTER P. Molecular Biology of the Cell. Garland Science. New York. 2002. ISBN 0-8153-3218-1
  11. GARRETT R., GRISHAM C. Biochimie. Éditions De Bœck Université, Paris. 2000. ISBN 2744500208
  12. GARTNER L. P., HIATT J. L., Color Atlas of Histology Fourth Edition. Lippincott Williams & Wilkins. Philadelphie, Baltimore. 2006. ISBN 0-7817-5216-7
  13. COLOWICH S. P., KAPLAM N. O., Methods in ENZYMOLOGY, volume 144, Structural and Contractile proteins part D Extracellular Matrix edited by CUNNINGHAM W. Edition Academic Press, Inc. Orlando, Florida, 1987. ISBN 0121820440.
  14. POCOCK G., RICHARDS C. D., Physiologie humaine, Les fondements de la médecine. Éditions Masson. Paris. 2004. ISBN 2-294-01002-7
  15. Seite S, Zucchi H, Septier D, Igondjo-Tchen S, Senni K, Godeau G., Elastin changes during chronological and photo-ageing : the important role of lysozyme. J Eur Acad Dermatol Venereol. 2006 Sep;20 (8)  :980-7. [3] Pub Med PMID : 16922949
  16. GARNIER M., DELAMARE F., Dictionnaire des termes de médecine, 26e édition Édition Maloine, Paris, 2000. ISBN 2-224-02681-1
  17. Zitzer-Comfort C, Doyle T, Masataka N, Korenberg J, Bellugi U. Nature and nurture : Williams syndrome across cultures. Dev Sci. 2007 Nov;10 (6)  :755-62. [4]
  18. E Nickerson, F Greenberg, M T Keating, C McCaskill, and L G Shaffer Deletions of the elastin gene at 7q11.23 occur in approximately 90% of patients with Williams syndrome. Am J Hum Genet. 1995 May; 56 (5)  : 1156–1161., [5] Pub Med PMID : 17973792
  19. Maladies pulmonaires - Maladies de A–Z - Emphysème : L'Association Pulmonaire
  20. GARRETT R., GRISHAM C. Biochimie. Éditions De Bœck Université, Paris. 2000. ISBN 2744500208
  21. Valença SS, da Hora K, Castro P, Moræs VG, Carvalho L, Porto LC. Emphysema and metallœlastase expression in mouse lung induced by cigarette smoke. Toxicol Pathol. 2004 May-Jun;32 (3)  :351-6 Pub Med PMID :15204978 [6]

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